翻译相关基因的产物
在E.coli的gal操纵子中E.T.K三个基因，T与K以另一种形式重叠来达到协调一致：
Gal-T基因的终止密码子位于GalK基因的S-D顺序与起始密码子之间，当GalT翻译终止时，核糖仍牢固地结合在mRNA上，继续翻译，使GalT和GalK的翻译保持一致。而在上游的GalE基因却不和GalT偶联这是由于UDP-Gal既可作为碳源又是细胞壁的重要的构筑材料，在无外源Gal时，可通过GalE的产物（异构酶）的催化将自己的UDP-Glu转变为UDP-Gal，因此GalE需要独立行动，所以不需和操纵中另外两个基因偶联调节。
在噬菌体中也存在着上叙DNA重叠调控的现象，例如在1.7和1.8基因之间存在着
- UGAUG-，负责终止1.7的翻译，同时又是1.8的起始密码；在0.5基因和0.6基因之间也存在着类似的顺序
–UAAUG–，终止前一个基因的翻译，起始后一基因的翻译，以此协调两个相关基因的产物。
翻译水平的自我调控：翻译起始的调节存在一种和转录调控类似的形式；无论编码区的起始位点是否对核糖体有利，调节分子直接或间接地决定翻译起始。这种调节分子可能是蛋白质，也可能是RNA。
有一种蛋白可以结合到mRNA的靶区域上阻止核糖体识别区以达到阻遏的功能。表明这种机制的共同类型。在此调控机制中，调节蛋白可以直接结合到含有AUG的起始密码子的顺序上，阻断核糖体的结合。
表16-7 结合mRNA起始区的蛋白可以阻遏翻译
阻遏物靶基因作用位点包含 R17 外壳蛋白R17复制酶包含核糖体结合位点的发夹回 T4 RegAT4早期mRNAs含有起始密码子的各种序列 T4 DNA 聚合酶T4 DNA 聚合酶S-D序列 T4 p32基因32单链5'前导序列
在表16-7中表明翻译阻遏的例子及它们的靶基因。图16-27中的6个操纵子的共同特点是某些基因受到一种产物的调节。在各种情况下产生调节蛋白的基因也是被调节的靶基因之一，这就是自我调控的例子。在r-蛋白操纵子中，调节蛋白抑制了操纵子中邻近位点基因的表达，这是负自主调节的例子。
在各种情况下，蛋白质的积累抑制其本身的进一步合成，而且还涉及其他基因产物。这种作用常存在于多顺反子的翻译水平，而且在各种情况下能在体外重复这种现象。这样游离核糖体蛋白的存在可以触发翻译的阻遏。
结合于rRNA的r-蛋白所建立的自我调控表明存在一种r-蛋白合成与rRNA合成连接的机制。图16-28表示r-蛋白操纵子转录的自我模型。假设自动调节r-蛋白在rRNA上的结合位点比在mRNA上的强。只要任何游离的rRNA是有效的，新合成的r-蛋白将与之结合装配成核糖体。若无游离的r-蛋白结合于mRNA上，翻译将持续。一旦rRNA合成降低或停止，游离的r-蛋白就开始积聚。然后它们有效地结合到它们自己的mRMA上，阻遏
进一步的翻译。这种循环保证了每个r-蛋白操纵子的相同的方式对rRNA的水平作出反应：一旦r-蛋白相对于过剩，蛋白的合成就会停止。
T4噬菌体的32基因的产物P32蛋白在遗传重组，DNA配对和复制中起到举足轻重的作用，它的功能是凭借着它结合单链DNA的能力来实现的。
图16-29表示基因32的调控模型，当在噬菌体感染的细胞中存在单链DNA的话，它容纳了P32蛋白。但在缺乏单链DNA或者至少有过剩P32存在时，此蛋白就阻止其本身的mRNA的翻译。据推测，此作用是由P32直接地结合在mRNA上阻断了翻译的起始，有可能就结合在核糖体结合位点周围的A-T丰富区。
噬菌体T4提供了一个普遍性的翻译调节的例子，由regA基因编码的调节蛋白阻遏感染早期转录的各种基因的表达。RegA蛋白是通过与30S亚基在mRNA起始位点上的竞争来阻断这些基因的mRNA的翻译。其作用是直接地与一种阻遏蛋白的功能互相补充，而这种阻遏蛋白是可以与多种操纵子相结合的。
在真核细胞中有一个共同的调节系统就属于装配大分子的亚基进行自我调节的类型，微管蛋白是形成微管的单体，其mRNA的产生受到了游离的微管蛋白库的控制。当这个库达到一定浓度时，微管蛋白mRNA的进一步合成就受到阻碍。调节的靶位点是在编码区开始处的一个较短的序列，微管蛋白可能直接结合于mRNA上图16-30；或结合于新生肽存在的区域。无论哪一种模型都表明过量的微管蛋白可导致翻译受阻，这个反应的结果使微管蛋白的mRNA不稳定。
二级结构和翻译的调控
E.coli的RNA噬菌体MS2,R17,f2和Qβ都非常小（直径约为250），且已知是最简单的病毒。基因组长3600～4200nt，只含4个基因：A、cp、Rep和Lys。cp(coat
protein)外壳蛋白基因所编码的蛋白由129氨基酸构成，分子量为13.7KDa。A（attachment）蛋白基因编码附着蛋白（含393氨基酸，分子量为44KDa）；Rep（replicase）基因编码复制酶（含544氨基酸，分子量为61KKDa）；lys（lysis）蛋白基因编码裂解蛋白，它和cp，Rep基因重叠，该蛋白含75氨基酸（图16-31）。
Qβ和MS2等不同，没有lys基因，但有A1和A2两个基因。A2编码成熟蛋白，它兼有裂解蛋白的功能；A1蛋白是主要的病毒粒子蛋白，它是核糖体通读外壳蛋白终止密码子UGA而产生的。
一个RNA噬菌体基因组进入宿主细胞后，核糖体仅附着到cp基因开始的核糖体结合位点上，而不附着到A蛋白基因或rep基因的开始处，因为它们的核糖体结合位点被病毒RNA的二级结构所保护。相比之下，CP蛋白的起始密码子AUG处被核糖体所附着，因它曝露在二级结构的未端（图16-32）。
由于A和rep两个位点被封闭在二级结构中，首先打开的是cp位点。当核糖体阅读到cp位点时，使形成二级结构的氢链断裂。随着翻译的进行，将其下游的rep位点也冲开了。这样rep基因总是依赖于位于前面的cp位点和核糖体的结合。通过发现cp基因第6个氨基酸上发生的无义突变是极性的，它阻止了rep基因的表达，尽管rep基因是完整的，这才首次提出这种依赖性。核糖停止在第6个氨基酸的密码子之后，就不能打开cp的起始位点，而在50，54或70氨基酸位点上的无义突变并非是极性的，表明核糖体位于这些位点时，rep的起始序列就已被打开了。虽然rep的核糖体结合位点每次都被cp基因的翻译所打开，但是RNA噬菌体的cp蛋白多肽链产生的量要比复制酶多得多，但新产生的外壳蛋白的亚基可以特异地附着到rep基因的核糖体结合位点，阻止了核糖体的附着。这样外壳蛋白就成了复制酶基因翻译的特异阻遏物。在感染10分钟后，外壳蛋白足以阻断复制酶的进一步合成。
RNA噬菌体的复制酶复合体是由本身合成的复制酶和宿主合成的Tu，Ts及S1三种蛋白组成复合体。复制以原有的RNA（+链）为模板，由5′到3′合成新的负链（图16-33），负链合成后再以它为模板合成正链。
A蛋白的翻译正是趁以负链为模板开始复制时，新合成的“＋”链在尚未形成二级结构之前核糖体结合到其A位点上，进行翻译，产生A蛋白。
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